Различия во взаимодействии рекомбиназ RAD51 и UvsX с ДНК, выявленные в экспериментах на уровне одиночных молекул

Нуклеопротеиновые филаменты, формируемые белками-рекомбиназами на ДНК, являются ключевыми структурами процесса гомологичной рекомбинации, обеспечивающей поддержание стабильности генома. Формирование филамента на ДНК приводит к значительному изменению механических свойств комплекса, в частности к удлинению ДНК, при этом кинетика сборки филамента зависит от механического натяжения. В работе с помощью метода оптического захвата получены данные о динамике сборки филаментов RAD51 человека и UvsX бактериофага T6 на двухцепочечной ДНК при различных силах механического натяжения. В диапазоне 3 — 12 пН RAD51 эффективно связывается с ДНК, формируя филаменты с высокой степенью покрытия. В отличие от RAD51, эффективное формирование филаментов UvsX происходит только при высоком натяжении (12 пН), тогда как при значениях 3 — 6 пН связывание UvsX с ДНК существенно ограничено. Различная склонность двух рекомбиназ к взаимодействию с ДНК отражает адаптацию к клеточным условиям и механизмам регуляции гомологичной рекомбинации.